Receptor de TGF-beta 3

Receptor del factor de crecimiento transformante beta 3
Estructuras disponibles
PDB	Buscar ortólogos: PDBe, RCSB
Identificadores
Símbolos	TGFBR (HGNC: 11774) ; BGCAN; betaglycan
Identificadores; externos	OMIM: 600742 ; EBI: TGFBR; GeneCards: Gen TGFBR; UniProt: TGFBR;
Locus	Cr. 5 [1]
Función molecular	• actividad del receptor TGF beta; • unión del receptor TGF beta tipo II; • unión al receptor del factor de crecimiento transformante beta; • unión proteica; • unión a glucosaminoglicano; • unión a heparina; • actividad de co-receptor; • unión al factor de crecimiento de fibroblastos; • unión al dominio PDZ; • unión a SMAD; • unĩn a activina; • unión al factor de crecimiento transformante beta; • actividad como receptor del factor de crecimiento transformante beta, tipo III;
Componente celular	• matriz extracelular proteica; • espacio extracelular; • citoplasma; • componente integral de la membrana plasmática; • sitio externo de la membrana plasmática; • superficie celular;
Proceso biológico	• respuesta a la hipoxia; • transición epitelial a mesenquima; • desarrollo hepático; • morfogenesis del corazón; • respuesta inmune; • ruta de señalización del receptor del factor de crecimiento transformante beta; • ensamblaje del complejo del receptor del factor de crecimiento transformante beta; • crecimiento celular; • migración celular; • regulación positiva de la ruta de señalización del receptor del factor de crecimiento transformante beta; • regulación negativa de la ruta de señalización del receptor del factor de crecimiento transformante beta; • regeneración orgánica; • respuesta a la hormona foliculoestimulante; • respuesata a la prostaglandina E; • respuesta a la hormona luteinizante; • regulación de uniones proteicas;
	Referencias: AmiGO / QuickGO
Patrón de expresión de ARNm
	Más información
Ortólogos
Humano	Ratón
7049
Q03167	n/a
NP_001182612	n/a
	v; t; e;
	[editar datos en Wikidata]

El betaglicano^[1] también conocido como receptor del factor de crecimiento transformante beta 3 (TGFBR3), es un receptor de la proteína TGF beta 3 codificado en humanos por el gen supresor tumoral HGNC TGFBR3 . Es una proteína transmembrana con un peso molecular >300 kDa.^[2] El receptor de TGF-beta 2 pertenece a la familia de las serina/treonina proteína cinasas y a la subfamilia de receptores TGF-beta que protruyen a la superficie celular.^[3] Está compuesto por cadenas de condroitín sulfato y heparán sulfato. El receptor forma un complejo heterodimérico con varios miembros de la superfamlia TGF-beta por intermedio de su núcleo proteico.^[4] Se une además con ciertos TGF-beta por medio de sus cadenas de heparán sulfato.^[5]^[6]

Funciones

Se ha demostrado que el receptor del TGF-beta 3 se une a la inhibina, una proteína que inhibe la secreción de una gonadotropina, la hormona foliculoestimulante (FSH).^[7] Al hacerlo actúa como antagonista de las señales de la activina disminuyendo la biosíntesis y secreción de la FSH en la regulación del ciclo menstrual.^[8]

No tiene funciones directas en la transducción de señal del TGF-beta.^[9] Pero cuando se une a otros miembros de la superfamilia TGF-beta,^[4] forma complejos receptor/ligando a nivel de la superficie celular cumpliendo una función como reservorio o acaparamiento de ligandos disponibles para los receptores TGF-beta.^[10]^[11]

Véase también

Referencias

↑ Arce, Víctor M.; Catalina, Pablo F.; Mallo, Federico (2006). Endocrinología. Univ Santiago de Compostela. p. 57. ISBN 8497506227.
↑ Wang XF, Lin HY, Ng-Eaton E, etal (1991). «Expression cloning and characterization of the TGF-beta type III receptor». Cell 67 (4): 797-805. PMID 1657407. doi:10.1016/0092-8674(91)90074-9.
↑ López-Casillas F, Cheifetz S, Doody J, etal (1991). «Structure and expression of the membrane proteoglycan betaglycan, a component of the TGF-beta receptor system». Cell 67 (4): 785-95. PMID 1657406. doi:10.1016/0092-8674(91)90073-8.
↑ ^a ^b Peralta-Zaragoza, Oscar, Lagunas-Martínez, A., & Madrid-Marina, Vicente. (2001). Factor de crecimiento transformante beta-1: estructura, función y mecanismos de regulación en cáncer Salud Pública de México, 43(4), 340-351. Accesado el 14 de diciembre de 2015
↑ Dreyfuss, Juliana L., Regatieri, Caio V., Jarrouge, Thais R., Cavalheiro, Renan P., Sampaio, Lucia O., & Nader, Helena B.. (2009). Heparan sulfate proteoglycans: structure, protein interactions and cell signaling Anais da Academia Brasileira de Ciências, 81(3), 409-429. Accesado el 14 de diciembre de 2015
↑ RIDER CC. 2006. Heparin/heparan sulphate binding in the TGF-beta cytokine superfamily. Biochem Soc Trans 34: 458-460.
↑ Reis, Fernando Marcos dos, & Rezende, Carolina Passos de. (2009). Aplicações das dosagens de inibinas em Ginecologia e Obstetrícia Revista Brasileira de Ginecologia e Obstetrícia, 31(12), 621-625. Accesado el 14 de diciembre 2015
↑ Lewis KA, Gray PC, Blount AL, etal (2000). «Betaglycan binds inhibin and can mediate functional antagonism of activin signalling». Nature 404 (6776): 411-4. PMID 10746731. doi:10.1038/35006129.
↑ Brown CB, Boyer AS, Runyan RB, Barnett JV (1999). «Requirement of type III TGF-beta receptor for endocardial cell transformation in the heart». Science 283 (5410): 2080-2. PMID 10092230. doi:10.1126/science.283.5410.2080.
↑ Andres JL, Stanley K, etal (1989). «Membrane-anchored and soluble forms of betaglycan, a polymorphic proteoglycan that binds transforming growth factor-beta». J. Cell Biol. 109 (6 (Pt 1)): 3137-3145. PMC 2115961. PMID 2592419. doi:10.1083/jcb.109.6.3137.
↑ Andres JL, DeFalcis D, etal (1992). «Binding of two growth factor families to separate domains of the proteoglycan betaglycan». J. Biol. Chem. 267 (9): 5927-5930. PMID 1556106.

Datos: Q14911562

[1] Arce, Víctor M.; Catalina, Pablo F.; Mallo, Federico (2006). Endocrinología. Univ Santiago de Compostela. p. 57. ISBN 8497506227.

[2] Wang XF, Lin HY, Ng-Eaton E, etal (1991). «Expression cloning and characterization of the TGF-beta type III receptor». Cell 67 (4): 797-805. PMID 1657407. doi:10.1016/0092-8674(91)90074-9.

[3] López-Casillas F, Cheifetz S, Doody J, etal (1991). «Structure and expression of the membrane proteoglycan betaglycan, a component of the TGF-beta receptor system». Cell 67 (4): 785-95. PMID 1657406. doi:10.1016/0092-8674(91)90073-8.

[salpubdemexico-4] Peralta-Zaragoza, Oscar, Lagunas-Martínez, A., & Madrid-Marina, Vicente. (2001). Factor de crecimiento transformante beta-1: estructura, función y mecanismos de regulación en cáncer Salud Pública de México, 43(4), 340-351. Accesado el 14 de diciembre de 2015

[5] Dreyfuss, Juliana L., Regatieri, Caio V., Jarrouge, Thais R., Cavalheiro, Renan P., Sampaio, Lucia O., & Nader, Helena B.. (2009). Heparan sulfate proteoglycans: structure, protein interactions and cell signaling Anais da Academia Brasileira de Ciências, 81(3), 409-429. Accesado el 14 de diciembre de 2015

[6] RIDER CC. 2006. Heparin/heparan sulphate binding in the TGF-beta cytokine superfamily. Biochem Soc Trans 34: 458-460.

[7] Reis, Fernando Marcos dos, & Rezende, Carolina Passos de. (2009). Aplicações das dosagens de inibinas em Ginecologia e Obstetrícia Revista Brasileira de Ginecologia e Obstetrícia, 31(12), 621-625. Accesado el 14 de diciembre 2015

[8] Lewis KA, Gray PC, Blount AL, etal (2000). «Betaglycan binds inhibin and can mediate functional antagonism of activin signalling». Nature 404 (6776): 411-4. PMID 10746731. doi:10.1038/35006129.

[9] Brown CB, Boyer AS, Runyan RB, Barnett JV (1999). «Requirement of type III TGF-beta receptor for endocardial cell transformation in the heart». Science 283 (5410): 2080-2. PMID 10092230. doi:10.1126/science.283.5410.2080.

[10] Andres JL, Stanley K, etal (1989). «Membrane-anchored and soluble forms of betaglycan, a polymorphic proteoglycan that binds transforming growth factor-beta». J. Cell Biol. 109 (6 (Pt 1)): 3137-3145. PMC 2115961. PMID 2592419. doi:10.1083/jcb.109.6.3137.

[11] Andres JL, DeFalcis D, etal (1992). «Binding of two growth factor families to separate domains of the proteoglycan betaglycan». J. Biol. Chem. 267 (9): 5927-5930. PMID 1556106.

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

[7]

[8]

[9]

[10]

[11]