Metilentetrahidrofolat reduktaza (NAD(P)H)
| Metilentetrahidrofolat reduktaza (NAD(P)H) | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Identifikatori | |||||||||
| EC broj | 1.5.1.20 | ||||||||
| CAS broj | 71822-25-8 | ||||||||
| Baze podataka | |||||||||
| IntEnz | IntEnz pregled | ||||||||
| BRENDA | BRENDA pristup | ||||||||
| ExPASy | NiceZyme pregled | ||||||||
| KEGG | KEGG pristup | ||||||||
| MetaCyc | metabolički put | ||||||||
| PRIAM | profil | ||||||||
| Strukture PBP | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum | ||||||||
| |||||||||
Metilentetrahidrofolat reduktaza (NAD(P)H) (EC 1.5.1.20, metilintetrahidrofolat (redukovani nikotinamid adenin dinukleotid fosfat) reduktaza, 5,10-metilintetrahidrofolat reduktaza (NADPH), 5,10-metilintetrahidrofolna kiselina reduktaza, 5,10-CH2-H4folat reduktaza, metilintetrahidrofolat reduktaza (NADPH2), 5-metiltetrahidrofolat:NAD+ oksidoreduktaza, 5-metiltetrahidrofolat:NAD+ oksidoreduktaza, metilintetrahidrofolat (redukovani riboflavin adenin dinukleotid) reduktaza, 5,10-metilintetrahidrofolat reduktaza, metilintetrahidrofolat reduktaza, N5,10-metilintetrahidrofolat reduktaza, 5,10-metilintetrahidropteroilglutamat reduktaza, N5,N10-metilintetrahidrofolat reduktaza, metilintetrahidrofolna kiselina reduktaza, 5,10-metilintetrahidrofolat reduktaza (FADH2), MetF, metilintetrahidrofolat reduktaza (NADPH), 5-metiltetrahidrofolat:NADP+ oksidoreduktaza) je enzim sa sistematskim imenom 5-metiltetrahidrofolat:NAD(P)+ oksidoreduktaza.[1][2][3][4] Ovaj enzim katalizuje sledeću hemijsku reakciju
- 5-metiltetrahidrofolat + NAD(P)+ 5,10-metilintetrahidrofolat + NAD(P)H + H+
Ova enzim je flavoprotein (FAD). Menadion može takođe da služi kao elektronski akceptor.
Reference
[уреди | уреди извор]- ^ Daubner, S.C. & Matthews, R.T. (1982). „Purification and properties of methylenetetrahydrofolate reductase from pig liver”. J. Biol. Chem. 257: 140—145. PMID 6975779.
- ^ Kutzbach, C. & Stokstad, E.L.R. (1971). „Mammalian methylenetetrahydrofolate reductase. Partial purification, properties, and inhibition by S-adenosylmethionine”. Biochim. Biophys. Acta. 250: 459—477. PMID 4399897.
- ^ Sheppard, C.A., Trimmer, E.E. and Matthews, R.G. (1999). „Purification and properties of NADH-dependent 5,10-methylenetetrahydrofolate reductase (MetF) from Escherichia coli”. J. Bacteriol. 181: 718—725. PMID 9922232.
- ^ Guenther, B.D., Sheppard, C.A., Tran, P., Rozen, R., Matthews, R.G. and Ludwig, M.L. (1999). „The structure and properties of methylenetetrahydrofolate reductase from Escherichia coli suggest how folate ameliorates human hyperhomocysteinemia”. Nat. Struct. Biol. 6: 359—365. PMID 10201405.
Literatura
[уреди | уреди извор]- Nicholas C. Price; Lewis Stevens (1999). Fundamentals of Enzymology: The Cell and Molecular Biology of Catalytic Proteins (Third изд.). USA: Oxford University Press. ISBN 019850229X.
- Eric J. Toone (2006). Advances in Enzymology and Related Areas of Molecular Biology, Protein Evolution (Volume 75 изд.). Wiley-Interscience. ISBN 0471205036.
- Branden C; Tooze J. Introduction to Protein Structure. New York, NY: Garland Publishing. ISBN 0-8153-2305-0.
- Irwin H. Segel. Enzyme Kinetics: Behavior and Analysis of Rapid Equilibrium and Steady-State Enzyme Systems (Book 44 изд.). Wiley Classics Library. ISBN 0471303097.
Spoljašnje veze
[уреди | уреди извор]- Methylenetetrahydrofolate+reductase+(NAD(P)H) на US National Library of Medicine Medical Subject Headings (MeSH)