플라보단백질

Flavoprotein
플라보단백질
PDB 1e20 EBI.jpg
fmn결합단백질 athal3
식별자
기호.플라보단백질
팜PF02441
인터프로IPR003382
SCOP21e20/SCOPe/SUPFAM

플라보 단백질은 리보플라빈의 핵산 유도체를 포함하는 단백질이다.

플라보 단백질은 산화적 스트레스에 기여하는 라디칼의 제거, 광합성, DNA 수복을 포함한 광범위한 생물학적 과정에 관여합니다.플라보 단백질은 가장 많이 연구된 효소 계열 중 하나이다.

플라보단백질은 보철기 또는 보조인자로서 FMN 또는 FAD(플라빈 아데닌 디뉴클레오티드)를 가진다.플라빈은 일반적으로 단단하게 결합되어 있다(아드레노독신 환원효소처럼 FAD가 깊이 [1]묻힌다).플라보 단백질의 약 5~10%는 공유 결합 FAD를 [2]가지고 있다.이용 가능한 구조 데이터에 기초하여 FAD 결합 부위는 200개 이상의 다른 [3]유형으로 나눌 수 있다.

90개의 플라보 단백질은 인간 게놈에 암호화되어 있으며, 약 84%는 FAD를 필요로 하며, 약 16%는 FMN을 필요로 하는 반면, 5개의 단백질은 둘 [4]다 필요로 한다.플라보 단백질은 주로 미토콘드리아에 [4]있다.모든 플라보단백질 중 90%는 산화환원반응을 수행하며, 나머지 10%는 전이효소, 리아제, 이성질화효소,[5] 리가아제이다.

검출

플라보 단백질은 1879년에 처음 언급되었는데, 그 때 소젖에서 밝은 노란색 색소로 분리되었다.그것들은 처음에는 락토크롬이라고 불렸다.1930년대 초까지, 이 같은 색소는 다양한 소스로부터 분리되었고 비타민 B 복합체의 성분으로 인식되었다.그 구조는 1935년에 결정되고 보고되었으며, 리비텔 측쇄와 켤레 고리 [6]시스템의 노란색에서 유래한 리보플라빈이라는 이름이 붙여졌다.

효소 보조인자로서 플라빈의 필요성에 대한 첫 번째 증거는 1935년에 나왔다.Hugo Condell과 동료들은 이전에 세포 호흡에 필수적인 것으로 확인되었던 밝은 노란색의 효모 단백질이 아포단백질과 밝은 노란색 색소로 분리될 수 있다는 것을 보여주었다.아포단백질이나 색소만으로는 NADH의 산화를 촉매할 수 없었지만, 이 둘을 섞으면 효소 활성이 회복되었다.그러나 분리된 색소를 리보플라빈으로 대체해도 스펙트럼 분석에서는 구별할 수 없음에도 불구하고 효소 활성이 회복되지 않았다.이를 통해 연구된 단백질은 리보플라빈이 아닌 플라빈 모노뉴클레오티드가 촉매적으로 [6][7]활성화되어야 한다는 것을 발견했다.

D-아미노산산화효소에[8] 대한 유사한 실험은 [9]효소에 의해 이용되는 플라빈의 두 번째 형태로서 플라빈 아데닌 디뉴클레오티드(FAD)의 식별을 이끌었다.

예

플라보단백질군은 다음을 포함한 다양한 범위의 효소를 포함한다.

「 」를 참조해 주세요.

레퍼런스

  1. ^ a b Hanukoglu I (2017). "Conservation of the Enzyme-Coenzyme Interfaces in FAD and NADP Binding Adrenodoxin Reductase-A Ubiquitous Enzyme". Journal of Molecular Evolution. 85 (5): 205–218. Bibcode:2017JMolE..85..205H. doi:10.1007/s00239-017-9821-9. PMID 29177972. S2CID 7120148.
  2. ^ Abbas, Charles A.; Sibirny, Andriy A. (2011-06-01). "Genetic Control of Biosynthesis and Transport of Riboflavin and Flavin Nucleotides and Construction of Robust Biotechnological Producers". Microbiology and Molecular Biology Reviews. 75 (2): 321–360. doi:10.1128/MMBR.00030-10. ISSN 1092-2172. PMC 3122625. PMID 21646432.
  3. ^ Garma, Leonardo D.; Medina, Milagros; Juffer, André H. (2016-11-01). "Structure-based classification of FAD binding sites: A comparative study of structural alignment tools". Proteins: Structure, Function, and Bioinformatics. 84 (11): 1728–1747. doi:10.1002/prot.25158. ISSN 1097-0134. PMID 27580869. S2CID 26066208.
  4. ^ a b Lienhart, Wolf-Dieter; Gudipati, Venugopal; Macheroux, Peter (2013-07-15). "The human flavoproteome". Archives of Biochemistry and Biophysics. 535 (2): 150–162. doi:10.1016/j.abb.2013.02.015. PMC 3684772. PMID 23500531.
  5. ^ Macheroux, Peter; Kappes, Barbara; Ealick, Steven E. (2011-08-01). "Flavogenomics – a genomic and structural view of flavin-dependent proteins". FEBS Journal. 278 (15): 2625–2634. doi:10.1111/j.1742-4658.2011.08202.x. ISSN 1742-4658. PMID 21635694. S2CID 22220250.
  6. ^ a b Massey, V (2000). "The chemical and biological versatility of riboflavin". Biochemical Society Transactions. 28 (4): 283–96. doi:10.1042/0300-5127:0280283. PMID 10961912.
  7. ^ Theorell, H. (1935). "Preparation in pure state of the effect group of yellow enzymes". Biochemische Zeitschrift. 275: 344–46.
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  10. ^ "NADPH P450 oxidoreductase: Structure, function, and pathology of diseases". Pharmacology & Therapeutics. 138 (2): 229–254. 2013-05-01. doi:10.1016/j.pharmthera.2013.01.010. ISSN 0163-7258.
  11. ^ Jensen, Simon Bo; Thodberg, Sara; Parween, Shaheena; Moses, Matias E.; Hansen, Cecilie C.; Thomsen, Johannes; Sletfjerding, Magnus B.; Knudsen, Camilla; Del Giudice, Rita; Lund, Philip M.; Castaño, Patricia R. (2021-04-15). "Biased cytochrome P450-mediated metabolism via small-molecule ligands binding P450 oxidoreductase". Nature Communications. 12 (1): 2260. doi:10.1038/s41467-021-22562-w. ISSN 2041-1723. PMC 8050233.
  12. ^ Kupke, T; Stevanović, S; Sahl, H. G.; Götz, F (1992). "Purification and characterization of EpiD, a flavoprotein involved in the biosynthesis of the lantibiotic epidermin". Journal of Bacteriology. 174 (16): 5354–61. doi:10.1128/jb.174.16.5354-5361.1992. PMC 206373. PMID 1644762.
  13. ^ Daniel, R.A.; Errington, J. (1993). "Cloning, DNA Sequence, Functional Analysis and Transcriptional Regulation of the Genes Encoding Dipicolinic Acid Synthetase Required for Sporulation in Bacillus subtilis". Journal of Molecular Biology. 232 (2): 468–83. doi:10.1006/jmbi.1993.1403. PMID 8345520.
  14. ^ Clausen, Monika; Lamb, Christopher J.; Megnet, Roland; Doerner, Peter W. (1994). "PAD1 encodes phenylacrylic acid decarboxylase which confers resistance to cinnamic acid in Saccharomyces cerevisiae". Gene. 142 (1): 107–12. doi:10.1016/0378-1119(94)90363-8. PMID 8181743.

외부 링크

  • STRAP 프로그램의 메뉴 "과학"은 알려진 3D 구조를 가진 모든 플라보 단백질의 포괄적인 컬렉션을 제공한다.단백질 구조를 비교하여 계통발생적 관계를 명확히 한다.
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