Asparaginska kiselina

Asparaginska kiselina
Asparaginska kiselina
	O=C(O)CC(N)C(=O)O
Općenito
Hemijski spoj	Asparaginska kiselina
Druga imena	Amino-sukcinska kiselina,; Aspartična kiselina
Molekularna formula	C=4 H=7 N=1 O=4
CAS registarski broj	617-45-8
Osobine1
Rastvorljivost	Rastvorljiva
	1 Gdje god je moguće korištene su SI jedinice. Ako nije drugačije naznačeno, dati podaci vrijede pri standardnim uslovima.

Strukturna formula Asparaginske kiseline

Asparaginska kiselina ili aspartična kiselina – skraćenice: Asp ili D; Asx ili B – je α-aminokiselina. To je proteogena, neesencijalna aminokiselina, formule HOOCCH(NH₂)CH₂COOH, čiji je karboksilni anionski oblik aspartat. Putem transaminacije, aspartat reverzibilno prelazi u oksalacetat, koji je važan član citratnog ciklusa. Ima značajnu ulogu i u ciklusu ureje, kao i u biosintezi pirimidina, a česta je komponenta aktivnog centra enzima.

Asparaginska kiselina je jedna od 20 aminokiselina koje ulaze u sastav proteina. Kodoni za ugradnju ove kiseline u polipeptidni lanac su GAU i GAC.

U ljudskom tijelu, aspartat je jedan od metabolita u ciklusu ureje i sudjeluje u glukoneogenezi. Aspartat u centralnom nervnom sistem djeluje kao neurotransmiter.

Asparaginska kiselina, zajedno sa glutaminskom, je klasificirana kao kisela aminokiselina sa pKa vrednošču od 4.0. Aspartat je sveprisutan u biosintezi. Kao kod svih aminokiselina, lokacija protona kiseline zavisi od pH vrednosti rastvora i uvjeta kristalizacije.^[1]

Otkriće

Asparaginska kiselinu je otkrio (1827.) Plisson. Sintetizirana je putem ključanja asparagina (otkrivenog 1806) sa bazom.^[2]

Forme i nomenklatura

Termin "asparaginska kiselina" se odnosi na bilo koji od enantiomera smješe. Od dvije stereo forme, samo jedna – L-asparaginska kiselina – direktno je ugrađena u proteine. Biološke uloge drugog enantiomera, D-asparaginske kiseline su znatno ograničenije. Dok enzimska sinteza katalizira jedan ili drugi izomer, većina hemijskih sinteza proizvodi oba oblika , tj. DL-asparaginsku kiselinu.

Uloga u biosintezi aminokiselina

Kod sisara, aspartat je neesencijalan, budući da se proizvodi iz oksaloacetata transaminacijom. Kod biljaka i mikroorganizmima je prekursor nekoliko aminokiselina, uključujući ičetiri esencijalne: metionin, treonin, izoleucin i lizin. Pretvaranje aspartata u druge aminokiseline počinje redukcijom do njegovog "semi-aldehida," O₂CCH(NH₂)CH₂CHO. Nakon transaminacije aspartata nastaje asparagin:

-O₂CCH(NH₂)CH₂CO₂- + GC(O)NH₃+ -> O₂CCH(NH₂)CH₂CONH₃+ + GC(O)O

(gdje su GC(O)NH₂ i GC(O)OH glutamin i glutaminska kiselina).

Druge biohemijske uloge

Aspartat je također metabolit u ciklusu ureje i učestvuje u glukoneogenezi. Obavlja redukciju ekvivalenata malat-aspartat premeštanja, koji koristi neposrednu međukonverziju aspartata i oksaloacetata, koji je oksidirani (dehidrogenizirani) derivat maleinske kiseline. U biosintezi inozitola, aspartat dodaje jedan atom dušika, prekursora purinskih baza.

Neurotransmiter

Aspartat (konjugirana baza asparaginske kiseline) podstiče NMDA receptore, iako sa nejednskom jačinom kao aminokiselinski neurotransmiter glutamat.^[3] Služi kao podražujući neurotransmiter u mozgu, iako je ekscitotoksin.

Izvori u hrani

Kod ljudi, asparaginska kiselina se može sintetizirati iz metabolita centralnog metaboličkog puta. Asparaginske kiseline ima se u slijedećim namirnicama:

Životinjski izvori: meso;
Biljni izvori: žitarice, avokado, špargla, mlada šećerna trska, i melasa šećerne repe.
Dijetalni suplementi, bilo kao sama asparaginska kiselina ili o (kao što je magnezij aspartat)
Zaslađivač aspartam (NutraSweet, Equal, Canderel, itd).

Hemijska sinteza

Razgranata asparaginska kiselina može biti sintetizirana iz dietil natrij-ftalimido-malonata: C₆H₄(CO)₂NC(CO₂).^[4]

Također pogledajte

Reference

^ Merck, Ed. (1989) : The Merck Index, Chapter 862, Aspartic acid, 11th edition, p. 132, ISBN 091191028X.
^ Plimmer R. H. A., Hopkins F. G. (1918): The chemical composition of the proteins. http://books.google.com/books?id=7JM8AAAAIAAJ&ots=orkEuT2SrL&pg=PA112, series: Monographs on biochemistry, Part I: Analysis. Longmans, Green and Co., London.
^ Philip E. et al. (2005): Structural features of the glutamate binding site in recombinant NR1/NR2A N-methyl-D-aspartate receptors determined by site-directed mutagenesis and molecular modeling. Mol. Pharmacol., 67 (5): 1470–1484. http://molpharm.aspetjournals.org/cgi/content/full/67/5/1470 ,
^ http://www.sciencedaily.com/releases/2010/04/100421121501.htm : Ancestral Eve' Crystal May Explain Origin of Life's Left-Handedness, American Chemical Society.

Vanjski linkovi

http://gmd.mpimp-golm.mpg.de/Spectrums/E4577DF4-03FE-4AF1-ADBF-FFE6D1D3A468.aspx GMD MS Spectrum
http://www.sciencedaily.com/releases/2010/04/100421121501.htm, Ancestral Eve' Crystal May Explain Origin of Life's Left-Handedness, American Chemical Society, 2010. *https://web.archive.org/web/20100423002752/http://www.sciencedaily.com/releases/2010/04/100421121501.htm

[1] Merck, Ed. (1989) : The Merck Index, Chapter 862, Aspartic acid, 11th edition, p. 132, ISBN 091191028X.

[2] Plimmer R. H. A., Hopkins F. G. (1918): The chemical composition of the proteins. http://books.google.com/books?id=7JM8AAAAIAAJ&ots=orkEuT2SrL&pg=PA112, series: Monographs on biochemistry, Part I: Analysis. Longmans, Green and Co., London.

[3] Philip E. et al. (2005): Structural features of the glutamate binding site in recombinant NR1/NR2A N-methyl-D-aspartate receptors determined by site-directed mutagenesis and molecular modeling. Mol. Pharmacol., 67 (5): 1470–1484. http://molpharm.aspetjournals.org/cgi/content/full/67/5/1470 ,

[4] ttp://www.sciencedaily.com/releases/2010/04/100421121501.htm : Ancestral Eve' Crystal May Explain Origin of Life's Left-Handedness, American Chemical Society.

[1]

[2]

[3]

[4]