아스 턴

Asx turn

Asx[1][2][3][4][5][6][7] 턴은 단백질과 폴리펩타이드의 구조적 특징이다.그것은 3개의 아미노산 잔류물(i, i+1, i+2)으로 구성되며, 잔류물 i는 아스파라게이트(Asp) 또는 아스파라긴(Asn)으로, 사이드체인 CO 그룹에서 잔류물 i+2의 메인체인 NH 그룹까지 수소 결합을 형성한다.단백질에 존재하는 Asx 잔류물의 약 14%가 Asx 턴에 속한다.

여기서 "Asx"라는 이름은 아미노산 아스파라게이트(Asp) 또는 아스파라긴(Asn) 중 하나를 나타내기 위해 사용된다.

종류들

ASx 턴에 아스파테이트가 잔류물 i.아스파테이트의 사이드체인 옥시겐 중 하나가 메인체인 NH의 잔류물 i+2 그룹과 수소 결합(점선)을 형성한다.색상: 빨강, 산소, 회색, 탄소, 파랑, 질소.수소 원자는 생략한다.

Asx 턴은 유형 I, I', II, II'[8]의 네 가지 유형으로 구분할 수 있다.이러한 범주는 4개의 잔류물과 잔류물 i의 CO와 잔류물 i+3의 NH 사이에 수소 결합이 있는 더 잘 알려진 수소 결합 베타 턴에 해당한다.아스x 턴과 베타 턴은 구조적으로 수소결합 루프를 가지고 있으며, 아스x 턴의 잔류물 i의 사이드체인이 베타 턴의 잔류물 i의 메인체인을 모방한다는 점에서 사이드체인-메인체인 흉내를 낸다.단백질 발생에 대해서는 1형이 4개의 베타 턴 중 가장 일반적인 반면 2형은 Asx 턴 중 가장 흔한 것이 1형이라는 점에서 차이가 있다.

발생

Asx와 ST turn 모두 α-helices의 N-termini에서 자주 발생한다.[9][10][11][12]Asx, Serine 또는 Threonine이 N 캡 잔여물인 것처럼 Asx 모티브 또는 ST 모티브의 일부로.그래서 그것들은 종종 나선형 캡 씌우기 특징으로 간주된다.

관련 모티프

세린이나 트레오닌을 잔류물 i로 하여 유사한 모티브가 발생하는데, 이를 ST 턴이라고 한다.[13]β 턴의 사이드체인-메인체인 모사법이 불완전할 정도로 세린과 트레오닌이 한 개의 사이드체인 원자를 적게 가지고 있음에도 불구하고, 이러한 특징은 Asx의 모사에 접근하는 숫자의 네 가지 유형이 돌아가면서 단백질에서 발생한다.그들은 또한 진화적인 시간보다 서로를 대체하려는 경향을 보인다.[14]

Asx 턴의 비율은 이들을 Asx 모티브로 적격인 메인체인-메인체인 수소 결합을 동반한다.

참조

  1. ^ Richardson, JS (1981). "The anatomy and taxonomy of protein structure". Advances in Protein Chemistry Volume 34. Advances in Protein Chemistry. Vol. 34. pp. 167–339. doi:10.1016/S0065-3233(08)60520-3. ISBN 9780120342341. PMID 7020376.
  2. ^ Tainer, JA; Getzoff ED (1982). "Determination and analysis of the 2 A-structure of copper, zinc superoxide dismutase". Journal of Molecular Biology. 160 (2): 181–217. doi:10.1016/0022-2836(82)90174-7. PMID 7175933.
  3. ^ Rees, DC; Lewis M (1983). "Refined crystal structure of carboxypeptidase a at 1.54 Å resolution". Journal of Molecular Biology. 168 (2): 367–387. doi:10.1016/S0022-2836(83)80024-2. PMID 6887246.
  4. ^ Eswar, N; Ramachandran C (1999). "Secondary structures without backbone: An analysis of backbone mimicry by polar side chains in proteins". Protein Engineering. 12 (6): 447–455. doi:10.1093/protein/12.6.447. PMID 10388841.
  5. ^ Chakrabarti, P; Pal D (2001). "Interrelationships of side-chain and main-chain conformations in proteins". Progress in Biophysics and Molecular Biology. 76 (1–2): 1–102. doi:10.1016/s0079-6107(01)00005-0. PMID 11389934.
  6. ^ Duddy, WJ; Nissink WMJ; Allen, Frank H.; Milner-White, E. James (2004). "Mimicry by asx- and ST-turns of the four main types of β-turn in proteins". Protein Science. 13 (11): 3051–3055. doi:10.1110/ps.04920904. PMC 2286581. PMID 15459339.
  7. ^ Thakur, AK; Kishore R (2006). "Characterization of β-turn and asx-turns mimicry in a model peptide : Stabilization via C-H•••O interaction". Biopolymers. 81 (6): 440–449. doi:10.1002/bip.20441. PMID 16411188.
  8. ^ Duddy, WJ; Nissink WMJ; Allen, Frank H.; Milner-White, E. James (2004). "Mimicry by asx- and ST-turns of the four main types of beta turn in proteins". Protein Science. 13 (11): 3051–3055. doi:10.1110/ps.04920904. PMC 2286581. PMID 15459339.
  9. ^ Doig, AJ; Macarthur MW; MacArthur, Malcolm W.; Thornton, Janet M. (1997). "Structures of N-termini of helices in proteins". Protein Science. 6 (1): 147–155. doi:10.1002/pro.5560060117. PMC 2143508. PMID 9007987.
  10. ^ Presta, LG; Rose GD (1988). "Helix Caps". Science. 240 (4859): 1632–1641. Bibcode:1988Sci...240.1632P. doi:10.1126/science.2837824. PMID 2837824.
  11. ^ Aurora, R; Rose GD (1998). "Helix Capping". Protein Science. 7 (1): 21–38. doi:10.1002/pro.5560070103. PMC 2143812. PMID 9514257.
  12. ^ Gunasekaran, K; Nagarajam HA; Ramakrishnan, C; Balaram, P (1998). "Sterochemical punctuation marks in protein structure". Journal of Molecular Biology. 275 (5): 917–932. doi:10.1006/jmbi.1997.1505. PMID 9480777. S2CID 35919397.
  13. ^ Duddy, WJ; Nissink WMJ; Allen, Frank H.; Milner-White, E. James (2004). "Mimicry by asx- and ST-turns of the four main types of β-turn in proteins". Protein Science. 13 (11): 3051–3055. doi:10.1110/ps.04920904. PMC 2286581. PMID 15459339.
  14. ^ Wan, W-Y; Milner-White EJ (2009). "A Recurring Two-Hydrogen-bond Motif Incorporating a Serine or Threonine Residue is found both at α-Helical N Termini and in Other Situations". Journal of Molecular Biology. 286 (5): 1651–1662. doi:10.1006/jmbi.1999.2551. PMID 10064721.

외부 링크

  1. ^ Leader, DP; Milner-White EJ (2009). "Motivated Proteins: A web application for studying small three-dimensional protein motifs". BMC Bioinformatics. 10: 60. doi:10.1186/1471-2105-10-60. PMC 2651126. PMID 19210785.
  2. ^ Golovin, A; Henrick K (2008). "MSDmotif: exploring protein sites and motifs". BMC Bioinformatics. 9: 312. doi:10.1186/1471-2105-9-312. PMC 2491636. PMID 18637174.