베타턴

Beta turn

β 턴(β-bends, 타이트 턴, 리버스 턴, 벤카타찰람 턴)은 가장 일반적인 턴 형태이다. 즉, 폴리펩타이드 사슬의 방향 변화를 일으키는 단백질의 비정규 2차 구조의 일종이다.그것들은 단백질과 폴리펩타이드에서 [1][2][3][4][5][6][7][8][9]매우 흔한 모티브이다.각각은 4개의 아미노산 잔류물(표시된 i, i+1, i+2, i+3)로 구성됩니다.두 가지 방법으로 정의할 수 있습니다.

  1. 잔류물 i의 CO와 잔류물 i+3의 NH 사이에 주쇄 내 수소 결합을 보유함
  2. 잔류물 i와 i+3의 Cα 원자간 거리가 7Ω 미만인 것.

수소 결합 기준은 일상 사용에 가장 적합한 기준이다. 부분적으로는 4개의 뚜렷한 범주를 생성하기 때문이다. 거리 기준은 동일한 4개의 범주를 생성하지만 추가적인 턴 유형을 생성한다.

정의.

수소 결합 기준

두 번의 베타 턴, 위의 유형 I과 아래의 유형 II.각 화상은 수소 원자를 제외한 테트라펩타이드의 주쇄 원자를 나타낸다.탄소 원자는 회색, 산소 원자는 빨간색, 질소 원자는 파란색입니다.정의되는 수소 결합은 마젠타 선으로 표시됩니다.

아미노산이 트랜스펩타이드 결합으로 연결된 폴리펩타이드에 적용되는 베타 턴의 수소 결합 기준은 1968년 벤카타찰람에서 보여지듯이 단 4개의 카테고리를 발생시킨다.그것들은 유형 I, II, I', II'라고 불린다.모든 것은 단백질과 폴리펩타이드에서 규칙적으로 발생하지만 타입 I은 가장 일반적인데, 이는 3개의 나선 내에서 그리고10 일부 고전적인 알파 나선 끝에서 발생하는 알파 나선과 가장 유사하기 때문이다.반면 타입 II 베타 턴은 베타 링크의 일부로 베타 시트와 함께 발생하는 경우가 많습니다.

베타턴의 4가지 유형은 아래 표와 같이 잔류물 i+1 및 i+2의 θ, θ 각도로 구분된다.글리신은 특히 양의 γ각을 가진 아미노산으로 흔하다. 프로라인의 경우 이러한 배치는 입체적으로 불가능하지만 γ가 음의 아미노산 위치에서 자주 발생한다.

φi+1 ψi+1 φi+2 ψi+2
타입 I -60 -30 -90 0
타입 II -60 120 80 0
타입 I' 60 30 90 0
타입 II' 60 -120 -80 0

유형 I와 I' β 턴의 주요 사슬 원자는 서로의 에난티오머(거울상)이다.타입 II와 타입 II의 β 회전의 주쇄 원자들도 마찬가지입니다.

타입 I 및 II β 턴은 펩타이드 평면 플립(측쇄 및 주변 펩타이드에 대한 위치 변화가 거의 없는 CONH 펩타이드 평면의 180° 회전) 과정에 의해 잠재적으로 상호 변환되기 때문에 서로 관계를 나타낸다.타입 I'와 II' β 턴 사이에는 동일한 관계가 존재한다.일부 증거는 결정 또는 NMR 구조가 실제로는 교환되는 [10]β 턴의 스냅샷을 제공하는 것과 같은 단백질의 베타 턴에서 이러한 상호 변환이 발생한다는 것을 나타냈다.일반적으로 단백질에서는 네 가지 베타 턴 유형이 모두 자주 발생하지만, 나는 가장 흔하고, 다음으로 II, I', II' 순으로 나타난다.베타 턴은 특히 베타 헤어핀의 루프 엔드에서 흔하다. 베타 턴은 다른 헤어핀과 다른 유형의 분포를 가지고 있다. 타입 I'가 가장 흔하고 타입 II', I 및 II가 그 뒤를 잇는다.

Asx 턴 및 ST 턴은 잔류물 i가 아스파르트산, 아스파라긴, 세린 또는 트레오닌의 측쇄로 대체된다는 점을 제외하면 베타 턴과 유사합니다.주쇄-주쇄 수소 결합은 측쇄-주쇄 수소 결합으로 대체된다. 3D 컴퓨터 중첩은 단백질에서 베타[11] 턴이 하는 것과 같은 네 가지 유형 중 하나로 발생하는 것을 보여준다. 단, 이들의 상대적 발생 빈도가 다르다는 것을 제외하면, 유형 II가 가장 일반적이며 유형 I, II 및 I'가 그 뒤를 따른다.

거리 기준

수소 결합 기준을 통해 식별된 타입 I, I', II 및 II의 베타 턴과는 별도로 타입 VII라는 이름의 비수소 결합 베타 턴이 종종 발생한다.잔류물 i+1과 i+2 사이의 펩타이드 결합이 트랜스(trans)가 아닌 시스(cis)인 베타 턴의 다른 세 가지 유형이 식별되었다. 이들은 유형 VIa1, VIa2, VIb로 명명되었다.또 다른 카테고리인 타입 IV는 위의 어느 것에도 속하지 않는 턴에 사용되었습니다.이러한 턴에 대한 자세한 내용은 차례대로 제공됩니다(생화학).

외부 링크

단백질에서 수소 결합 베타 턴을 찾고 검사하기 위해 두 개의 웹사이트를 사용할 수 있다.

레퍼런스

  1. ^ Venkatachalam, CM (1968). "Stereochemical criteria for polypeptides and proteins. V. Conformation of a system of three linked peptide units" (PDF). Biopolymers. 6 (10): 1425–1436. doi:10.1002/bip.1968.360061006. hdl:2027.42/37819. PMID 5685102.
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