타우마틴

Thaumatin
타우마틴 가문
Thaumatin I 1RQW.png
타우마틴 I의 리본[1][2] 다이어그램. PDB: 1RQW.
식별자
기호타우마틴
PfamPF00314
인터프로IPR001938
스마트SM00205
프로사이트PDOC00286
SCOP21stu / SCOPe / SUPFAM
OPM 슈퍼 패밀리168
OPM단백질1aun
CDDcd09215
멤브라노메1336
타우마틴 1세
식별자
유기체다우마토코쿠스다니엘리
기호Thm1
PDB1RQW
유니프로트P02883
타우마틴 2세
식별자
유기체다우마토코쿠스다니엘리
기호Thm2
PDB3와우
유니프로트P02884

타우마틴은 저칼로리 감미료와 향미 수식어다. 단백질은 주로 향미를 변형시키는 성질에 사용되며 감미료로만 사용되지 않는다.[3]

타우마틴은 서아프리카의 케트메프 열매(Thaumatococcus danielli Bennett)에서 분리된 단백질의 혼합물로 처음 발견되었다. 비록 매우 달지만, 타우마틴의 맛은 설탕의 맛과 현저하게 다르다. 타우마틴의 달콤함은 매우 느리게 형성된다. 지각은 오랜 시간 지속되며, 고농도에서 술과 같은 뒷맛을 남긴다. 타우마틴은 수용성이 높고, 난방에 안정적이며, 산성 조건에서 안정적이다.

생물학적 역할

타우마틴 생산은 바이로이드 병원체에 의한 식물에 대한 공격에 대응하여 케이트메프에서 유도된다. 타우마틴 단백질 계열의 몇몇 구성원들은 다양한 곰팡이에 의한 자궁내 발작과 산발적인 발육을 현저하게 억제하는 것을 보여준다. 타우마틴 단백질은 병원체 반응 단백질 영역의 시제품으로 간주된다. 이 타우마틴 영역은 쌀과 선충처럼 다양한 종에서 발견되었다. 타우마틴은 병원체 관련 단백질로, 에틸렌에서 병원균 자체에 이르는 다양한 작용제에 의해 유도되며, 구조적으로 다양하고 식물 내 어디에나 존재한다.[4] 타우마틴, 오스모틴, 담배 전공 및 경미한 PR 단백질, 알파아밀라아제/트립신 억제제, P21 및 PWIR2 콩과 밀잎 단백질을 포함한다. 단백질은 정확한 역할을 알 수는 없지만, 체계적으로 획득한 스트레스 저항과 식물에서의 스트레스 반응에 관여한다.[4] 타우마틴은 서아프리카 식물인 타우마토코쿠스[5] 다니엘리(Thaumatoccus daniellii)의 열매에서 발견되는 강렬한 단맛을 내는 단백질로 단백질을 코딩하지 않는 단발성 미응축 RNA 분자인 바이로이드의 공격에 의해 유도된다. 타우마틴 단백질 I는 207개의 잔류물을 가진 단일 폴리펩타이드 체인으로 구성되어 있다.

타우마틴은 다른 PR 단백질과 마찬가지로 베타 턴의 함량이 높고 나선이 거의 없는 베타 구조를 주로 가지고 있을 것으로 예측된다.[4] 점차적으로 증가하는 소금 농도에 노출된 담배 세포는 PR 단백질 계열의 [6]멤버인 오스모틴의 발현으로 인해 소금에 대한 내성이 크게 증가한다. 보리 가루 곰팡이에 의해 공격받은 밀 식물은 PR 단백질(PWIR2)을 표현하는데, 이것은 감염에 대한 저항력을 낳는다.[7] 이 PR 단백질과 다른 PR 단백질과 maize alpha-amylase/trypsin 억제제 사이의 유사성은 PR 단백질이 일종의 억제제 역할을 할 수 있음을 시사했다.[7]

타우마틴 결정(길이 약 1 mm)은 우주에서 미세한 g 환경에서 액체-액체 확산에 의해 성장한다. 화살표는 핵융합점을 표시한다.[8]

서아프리카에서, 케트메프 과일은 지역적으로 재배되어 한동안 음식과 음료의 맛을 내는 데 사용되었다. 그 과일의 씨앗들은 태우마틴의 근원인 막낭, 즉 아릴 속에 싸여 있다. 1970년대에 테이트와 라일은 그 과일에서 타우마틴을 추출하기 시작했다. 1990년 유니레버 연구진은 타우마틴에서 발견된 두 가지 주요 단백질의 분리 및 염기서열 분석을 보고했는데, 이를 타우마틴 1세와 타우마틴 2세로 명명했다. 이 연구원들은 또한 유전자 조작 박테리아로 타우마틴을 표현할 수 있었다.

타우마틴은 유럽연합(E957), 이스라엘, 일본에서 감미료로 승인됐다. 미국에서는 일반적으로 향미제(FEMA GRAS 3732)로서 안전하지만 감미료로는 안전하다고 인정되지 않는다.

결정화

타르트레이트 이온이 있는 곳에서 타우마틴이 매우 빠르고 쉽게 결정되기 때문에 타우마틴-타르트레이트 혼합물은 단백질 결정화를 연구하기 위한 모델 시스템으로 자주 사용된다. 타우마틴의 용해성, 그 결정 습관, 그리고 결정 형성의 메커니즘은 사용되는 침전물의 운율에 달려 있다. 타르트로 결정하면 타우마틴은 2피라미드 결정체를 형성하고 온도에 따라 증가하는 용해도를 나타내며, D-와 메소-타트레이트로 뭉툭하고 프리즘적인 결정체를 형성하며 온도에 따라 감소하는 용해도를 나타낸다.[9] 이것은 급격한 치맛에 대한 통제가 일반적으로 단백질 결정화에 중요한 요인이 될 수 있음을 시사한다.

특성.

식재료로서, 타우마틴은 소비에 안전하다고 여겨진다.[10][11] 스위스의 한 껌 생산 공장에서, 타우마틴은 알레르기가 있는 것으로 확인되었다. 타우마틴 분말은 직업적으로 노출된 개인에서 상부 기도에 알레르기 증상을 유발했다. 공장에서 가루로 된 타우마틴을 액체 형태로 대체한 후, 모든 환자들은 완전히 증상이 없어졌다.[12]

타우마틴은 인간의 TAS1R3 수용체와 상호작용하여 단맛을 낸다. 상호 작용하는 잔여물은 구세계 원숭이와 유인원(인간 포함)에만 해당된다. 오직 이 동물들만이 그것을 달콤한 것으로 인식할 수 있다.[13]

참고 항목

  • 맛을 조절하는 활동을 하는 말레이시아산 달콤한 단백질인 커큘린
  • 미라클린, 맛을 조절하는 활동을 하는 서아프리카의 단백질
  • 서아프리카에서 발견된 달콤한 단백질인 모넬린
  • 설탕보다 최대 150배 단맛을 내는 비 영양 감미료 스테비아

참조

  1. ^ Stivala A, Wybrow M, Wirth A, Whisstock JC, Stuckey PJ (December 2011). "Automatic generation of protein structure cartoons with Pro-origami". Bioinformatics. 27 (23): 3315–6. doi:10.1093/bioinformatics/btr575. PMID 21994221.
  2. ^ DeLano Scientific LLC. (2004년) 만화 표현.
  3. ^ Green C (1999). "Thaumatin: a natural flavour ingredient". Low-Calories Sweeteners: Present and Future. World Review of Nutrition and Dietetics. Vol. 85. pp. 129–32. doi:10.1159/000059716. ISBN 3-8055-6938-6. PMID 10647344.
  4. ^ a b c Ruiz-Medrano R, Jimenez-Moraila B, Herrera-Estrella L, Rivera-Bustamante RF (December 1992). "Nucleotide sequence of an osmotin-like cDNA induced in tomato during viroid infection". Plant Molecular Biology. 20 (6): 1199–202. doi:10.1007/BF00028909. PMID 1463856. S2CID 12039515.
  5. ^ Edens L, Heslinga L, Klok R, Ledeboer AM, Maat J, Toonen MY, Visser C, Verrips CT (April 1982). "Cloning of cDNA encoding the sweet-tasting plant protein thaumatin and its expression in Escherichia coli". Gene. 18 (1): 1–12. doi:10.1016/0378-1119(82)90050-6. PMID 7049841.
  6. ^ Singh NK, Nelson DE, Kuhn D, Hasegawa PM, Bressan RA (July 1989). "Molecular Cloning of Osmotin and Regulation of Its Expression by ABA and Adaptation to Low Water Potential". Plant Physiology. 90 (3): 1096–101. doi:10.1104/pp.90.3.1096. PMC 1061849. PMID 16666857.
  7. ^ a b Mauch F, Hertig C, Rebmann G, Bull J, Dudler R (June 1991). "A wheat glutathione-S-transferase gene with transposon-like sequences in the promoter region". Plant Molecular Biology. 16 (6): 1089–91. doi:10.1007/BF00016083. PMID 1650615. S2CID 30899297.
  8. ^ McPherson A, DeLucas LJ (2015). "Microgravity protein crystallization". NPJ Microgravity. 1: 15010. doi:10.1038/npjmgrav.2015.10. PMC 5515504. PMID 28725714.
  9. ^ Asherie N, Ginsberg C, Greenbaum A, Blass S, Knafo S (2008). "Effects of Protein Purity and Precipitant Stereochemistry on the Crystallization of Thaumatin". Crystal Growth & Design. 8 (12): 4200–4207. doi:10.1021/cg800616q.
  10. ^ Higginbotham JD, Snodin DJ, Eaton KK, Daniel JW (December 1983). "Safety evaluation of thaumatin (Talin protein)". Food and Chemical Toxicology. 21 (6): 815–23. doi:10.1016/0278-6915(83)90218-1. PMID 6686588.
  11. ^ Green C (1999). "Thaumatin: a natural flavour ingredient". World Review of Nutrition and Dietetics. 85: 129–32. doi:10.1159/000059716. ISBN 3-8055-6938-6. PMID 10647344.
  12. ^ Tschannen MP, Glück U, Bircher AJ, Heijnen I, Pletscher C (July 2017). "Thaumatin and gum arabic allergy in chewing gum factory workers". American Journal of Industrial Medicine. 60 (7): 664–669. doi:10.1002/ajim.22729. PMID 28543634. S2CID 42018297.
  13. ^ Masuda T, Taguchi W, Sano A, Ohta K, Kitabatake N, Tani F (July 2013). "Five amino acid residues in cysteine-rich domain of human T1R3 were involved in the response for sweet-tasting protein, thaumatin". Biochimie. 95 (7): 1502–5. doi:10.1016/j.biochi.2013.01.010. hdl:2433/175269. PMID 23370115.

읽고 추가

외부 링크