Izomerazy

Izomerazy (EC 5^[1]) – klasa enzymów katalizujących izomeryzację^[2]. Katalizują odwracalne reakcje przekształceń strukturalnych w obrębie cząsteczki.

Do klasy należą: racemazy, epimerazy, oksydazy wewnątrzcząsteczkowe, mutazy, izomerazy trans – cis^[2].

Przykład izomerazy

Przykładem jest izomeraza triozofosforanowa, katalizująca odwracalną reakcję (zachodzi ona w dwóch kierunkach) przekszałcenia fosfodihydroksyacetonu w aldehyd 3-fosfoglicerynowy. Reakcja ta jest częścią glikolizy. W stanie równowagi fosfodihydroksyaceton stanowi 96% triozofosforanów. Niemniej reakcja łatwo przechodzi w stronę aldehydu 3-fosfoglicerynowego, ponieważ produkt jest skutecznie usuwany przez reakcję glikolizy^[3].

Przypisy

↑ Enzyme entry: EC 5.-.-.-, [w:] Enzyme nomenclature database [online], SIB Swiss Institute of Bioinformatics (ang.).
↑ ^a ^b Izomerazy w portalwiedzy.onet.pl. portalwiedzy.onet.pl. [dostęp 2012-02-06].
↑ Tymoczko i inni, Biochemia, wyd. 4 zm., Warszawa: Wydawnictwo Naukowe PWN, 2009, ISBN 978-83-01-15811-8, OCLC 751519365 [dostęp 2018-12-11] .

Bibliografia

Biochemia – Edward Bańkowski, Wydawnictwo Medyczne Urban&Partner Wrocław ISBN 83-89581-10-8.

[1] Enzyme entry: EC 5.-.-.-, [w:] Enzyme nomenclature database [online], SIB Swiss Institute of Bioinformatics (ang.).

[portalwiedzy-2] Izomerazy w portalwiedzy.onet.pl. portalwiedzy.onet.pl. [dostęp 2012-02-06].

[3] Tymoczko i inni, Biochemia, wyd. 4 zm., Warszawa: Wydawnictwo Naukowe PWN, 2009, ISBN 978-83-01-15811-8, OCLC 751519365 [dostęp 2018-12-11] .

[1]

[2]

[3]

Klasy enzymów (EC najwyższego poziomu)	oksydoreduktazy (1) transferazy (2) hydrolazy (3) liazy (4) izomerazy (5) ligazy (6) translokazy (7)
Budowa enzymów	aminokwas kontaktowy apoenzymy kofaktory grupy prostetyczne koenzymy miejsce aktywne
Inhibicja	inhibicja kompetycyjna inhibicja akompetycyjna inhibicja niekompetycyjna
Jednostki aktywności enzymów	jednostka enzymu katal liczba obrotów
Inne	aktywator enzymatyczny