BCKDK의 구조는 특징적인 뉴클레오티드 결합 영역과 더불어 2개의 구성 요소 신호 전달 시스템에 관여하는 단백질 히스티딘 키나제의 특정 측면과 유사한 4헬릭스 번들 영역으로 구성된다.BCKDK는 또한 조광기 사이에 Leu389 잔여물이 있는 조광기로, 이러한 조광은 키나아제 활성과 단백질 안정성을 위해 필수적인 것으로 보인다.[8]더욱이 382개의 아미노산으로 이루어져 있으며 분자량은 43kDa이다.[6]BCKDK 유전자는 16p11.2에 위치하며, 엑손 카운트가 11이며, TATA-box와 이니시에이터 요소가 부족하다.[5][7]
함수
BCKDK는 인산화 및 불활성화를 통해 BCKD(Branched-chain α-ketoacid dethrogenase complex)의 활동을 조절한다.이러한 불활성화로 인해 산화 스트레스를 줄이는 것으로 보이는 분기 체인 아미노산(BCAA)이 증가하지만, BCAA가 너무 많은 것은 인간에게 독성이 있다는 것이 입증되었다.그러므로, BCKDK는 BCAA의 동종 시술을 돕기 위한 필수적인 도구다.[9][10]앞에서 설명한 것처럼 BCKDK 농도는 관찰되는 조직의 종류에 따라 달라지는 반면 BCKD의 농도는 어느 조직에서나 동일하다.BCKD 농도는 일정하지만 BCKDK의 양이 탈수소효소 복합체의 활성도를 결정한다.간조직은 BCKDK 농도가 가장 낮은 것으로 나타나기 때문에 BCKD의 활성도가 가장 높은 것으로 나타나 BCKD키나아제가 BCKD 활동에 역효과를 미친다는 사실을 잘 나타내고 있다.[7]
임상적 유의성
BCKD 활성의 이상은 종종 병리학적 상태를 초래하기 때문에 BCKDK를 규제해야 한다.종종 BCKDK 유전자의 돌연변이가 발생하여 BCKD 행동의 편차가 생긴다.BCKD 복합 작용이 월등히 높으면 쇄골 아미노산 포타볼리즘과 골격근의 단백질 저하가 증가하는데, 이것이 캐시샤의 특징이다.BCKD 활성의 결핍은 브랜치 체인 아미노산 섭취의 평생 제한에 의해 올바르게 치료되지 않으면 정신지체, 뇌부종, 발작, 혼수상태, 사망에 이를 수 있는 희귀대사 메이플 시럽 소변질환의 주요 원인이었다.[7]BCKDK는 BCAA를 촉진하는 BCKD를 규제하기 때문에 BCAA 수준의 농도를 결정하는 요인 중 하나이다.BCAA 수치가 높으면 인슐린 저항성을 유발할 수 있으며 제2형 당뇨병의 잠재적 표식이 될 수 있다.[10]BCAA의 합병은 선천성 심장병과 심부전을 초래할 수도 있다.게다가, 낮은 수준의 BCAA는 동반입찰 지적 장애, 자폐증, 간질의 원인으로 묘사되어 왔다.[8]
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