액티니딘

Actinidain
액티니딘이나 액티니이드와 혼동해서는안 된다.
연기의
1aeca.jpg
Actinidia chinensis에서 온 Actinidain의 생물학적 조립 이미지.PDB: 1AEC.
식별자
EC 번호3.4.22.14
CAS 번호.39279-27-1
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진 온톨로지아미고 / 퀵고

액티니딘(EC 3.4.22.14, 액티니딘, 액티니디아 음이온 프로테아제, 액티니디아 치넨시스의 단백질효소 A2)은 키위프루트(genus Actinidia), 파인애플, 망고, 바나나, 파파야 등 과일에서 발견되는 시스테인 프로테아제 효소의 일종이다.이 효소는 파파인 유사 프로테아제의 펩티다아제 C1 계열의 일부다.[1][2][3][4]

키위프루트에서 알레르기가 있는 것으로 알려진 이 효소는 장내 상피세포의 촘촘한 접합 단백질에 대한 효과로 예비 연구를 진행 중이다.[5][6][7]

액티니데인은 유제품용 고기연고기와[8][9] 우유를 응고하는 데 상업적으로 유용하다.[10]액티니딘의 변성온도는 60 °C(140 °F)로 파인애플에서 추출한 유사한 고기 연화 효소 브로멜라인의 변성온도와 파파야에서 추출한 파파인의 변성온도보다 낮다.[11]

참조

  1. ^ Baker EN, Boland MJ, Calder PC, Hardman MJ (November 1980). "The specificity of actinidin and its relationship to the structure of the enzyme". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Enzymology. 616 (1): 30–4. doi:10.1016/0005-2744(80)90260-0. PMID 7002215.
  2. ^ Kamphuis IG, Drenth J, Baker EN (March 1985). "Thiol proteases. Comparative studies based on the high-resolution structures of papain and actinidin, and on amino acid sequence information for cathepsins B and H, and stem bromelain". Journal of Molecular Biology. 182 (2): 317–29. doi:10.1016/0022-2836(85)90348-1. PMID 3889350.
  3. ^ Baker EN, Drenth J (1987). "The thiol proteases: structure and mechanism". In Jurnak FA, McPherson A (eds.). Active Sites of Enzymes. Biological Macromolecules and Assemblies. Vol. 3. New York: John Wiley and Sons. pp. 314–368. ISBN 978-0-471-85142-4.
  4. ^ Gul S, Mellor GW, Thomas EW, Brocklehurst K (May 2006). "Temperature-dependences of the kinetics of reactions of papain and actinidin with a series of reactivity probes differing in key molecular recognition features". The Biochemical Journal. 396 (1): 17–21. doi:10.1042/BJ20051501. PMC 1449998. PMID 16445383.
  5. ^ Maddumage R, Nieuwenhuizen NJ, Bulley SM, Cooney JM, Green SA, Atkinson RG (January 2013). "Diversity and relative levels of actinidin, kiwellin, and thaumatin-like allergens in 15 varieties of kiwifruit (Actinidia)". Journal of Agricultural and Food Chemistry. 61 (3): 728–39. doi:10.1021/jf304289f. PMID 23289429.
  6. ^ Grozdanovic MM, Čavić M, Nešić A, Andjelković U, Akbari P, Smit JJ, Gavrović-Jankulović M (March 2016). "Kiwifruit cysteine protease actinidin compromises the intestinal barrier by disrupting tight junctions". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - General Subjects. 1860 (3): 516–26. doi:10.1016/j.bbagen.2015.12.005. PMID 26701113.
  7. ^ Cavic M, Grozdanovic MM, Bajic A, Jankovic R, Andjus PR, Gavrovic-Jankulovic M (October 2014). "The effect of kiwifruit (Actinidia deliciosa) cysteine protease actinidin on the occludin tight junction network in T84 intestinal epithelial cells". Food and Chemical Toxicology. 72: 61–8. doi:10.1016/j.fct.2014.07.012. PMID 25042511.
  8. ^ Bekhit AA, Hopkins DL, Geesink G, Bekhit AA, Franks P (2014). "Exogenous proteases for meat tenderization". Critical Reviews in Food Science and Nutrition. 54 (8): 1012–31. doi:10.1080/10408398.2011.623247. PMID 24499119. S2CID 57554.
  9. ^ Eshamah H, Han I, Naas H, Acton J, Dawson P (April 2014). "Antibacterial effects of natural tenderizing enzymes on different strains of Escherichia coli O157:H7 and Listeria monocytogenes on beef". Meat Science. 96 (4): 1494–500. doi:10.1016/j.meatsci.2013.12.010. PMID 24447905.
  10. ^ Katsaros GI, Tavantzis G, Taoukis PS (January 2010). "Production of novel dairy products using actinidin and high pressure as enzyme activity regulator". Innovative Food Science & Emerging Technologies. 11 (1): 47–51. doi:10.1016/j.ifset.2009.08.007.
  11. ^ Tarté R (2008). Ingredients in meat products properties, functionality and applications. New York: Springer. ISBN 978-0-387-71327-4.

외부 링크


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