아넥신

Annexin
아넥신
Annexin.png
인간 부속서 III의 구조.
식별자
기호아넥신
PfamPF00191
인터프로IPR001464
프로사이트PDOC00195
SCOP22란 / SCOPe / SUPFAM
TCDB1.A.31
OPM 슈퍼 패밀리41
OPM단백질1w3w

Annexin은 세포 단백질 집단의 흔한 이름이다.그들은 주로 진핵생물(동물, 식물, 곰팡이)에서 발견된다.

인간에게는 세포 안에서 부속물이 발견된다.그러나 일부 부속서(Annexin A1, Annexin A2, Annexin A5)는 세포질에서 혈액과 같은 외부 세포 환경으로 분비될 수 있다.

Annexin은 Lipocortin으로도 알려져 있다.[1]지포코르틴은 인산염 A2를 억제한다.[2]agnexin-1에 대한 유전자 코딩의 증가된 표현은 글루코코르티코이드(코티솔 등)가 염증을 억제하는 메커니즘 중 하나이다.

소개

부속물의 단백질 계열은 1977년 세포내막과의 연관성이 처음 보고된 이후 지속적으로 성장해 왔다.[3]이러한 단백질이 넓은 가족의 구성원이라는 인식은 먼저 단백질 시퀀스 비교와 항체와의 교차 반응성에서 비롯되었다.[4]이 노동자 중 한 명(Geisow)이 얼마 후 Annexin이라는 이름을 만들었다.[5]

2002년 현재 65종의 다른 종에서 160종의 부속 단백질이 확인되었다.[6]단백질이 부속품으로 분류되기 위해 충족해야 하는 기준은 다음과 같다: 칼슘에 의존하는 방식으로 음전하 인산염을 결합할 수 있어야 하며, 부속품 반복이라고 불리는 70개의 아미노산 반복 시퀀스를 포함해야 한다.몇몇 단백질은 젤솔린과 같은 다른 영역과 함께 부속물로 구성된다.[7]

부속서의 기본 구조는 크게 두 개의 영역으로 구성되어 있다.첫 번째는 COOH 터미널에 위치해 있으며 "핵심" 지역으로 불린다.두 번째는 NH2 터미널에 위치해 있으며 "머리" 지역이라고 불린다.[6]핵심 영역은 알파 헬리컬 디스크로 구성된다.이 원반의 볼록한 면에는 제2형식 칼슘 결합 부위가 있다.그것들은 플라즈마 막의 인광물질과의 상호작용을 허용하는데 중요하다.[8]N 단자 부위는 코어 부위의 오목한 쪽에 위치하며 세포질 단백질의 결합 부지를 제공하는 데 중요하다.일부 부속품에서는 인산염이 될 수 있으며, 코어 부위의 칼슘에 대한 친화력 변화를 유발하거나 세포질 단백질 상호작용을 변경할 수 있다.

부속품은 세포 형태 변화와 관련이 있는 막 비계를 제공하는 등 다양한 세포 및 생리학적 과정에서 중요하다.또한, 부속품들은 염전, 외세포증, 내포, 칼슘 이온 채널 형성의 밀거래와 조직화에 관여하는 것으로 밝혀졌다.[9]또한 세포외 공간의 세포 밖에서 부속품이 발견되어 섬유소 분해, 응고, 염증, 사멸과 연관되어 있다.[10]

부속서들을 식별하기 위한 첫 번째 연구는 Creutz 외 연구진(1978년)에 의해 발표되었다.[11]이 저자들은 소의 부신을 사용했고 서로 간의 과립과 혈장막의 집적을 담당하는 칼슘 의존 단백질을 확인했다.이 단백질은 "만남"을 뜻하는 그리스어 "신넥시스"에서 유래한 신넥신이라는 이름이 붙여졌다.

구조

구조 및 기능적 차이에 기초하여 부속서의 여러 하위 패밀리가 식별되었다.그러나 모든 부속서들은 두 개의 구별되는 영역인 부속서 코어와 아미노(N)-단말기를 포함하는 공통적인 조직 테마를 공유한다.[9]부속품 코어는 부속품군 전체에 걸쳐 보존성이 뛰어나며 N-terminus는 매우 다양하다.[6]N-terminus의 변동성은 부속문서 하위 패밀리 사이의 변동을 위한 물리적 구조물이다.

310 아미노산 아넥신 코어는 각각 5개의 알파헬리크로 구성된 4개의 아넥신 반복이 있다.[9]플렉시블 링커로 연결된 두 개의 부속서인 코어 도메인을 가진 부속서 A-VI는 예외다.[9]A-VI는 A-V와 A-X에 대한 유전자의 복제와 융합을 통해 생성되었으므로 긴 시간 동안 논의되지 않을 것이다.네 개의 부속품 반복은 곡선을 이루는 단백질을 생성하며 곡선의 구조에 따른 기능적 차이를 허용한다.[6]부속품 코어의 오목한 면은 N-terminus 및 세포질 두 번째 전달자와 상호작용하며, 부속품 코어의 볼록한 면은 칼슘 결합 부위가 포함되어 있다.[12]각 부속문서 코어는 부속문서형 칼슘 결합 부위로 알려진 하나의 타입 II를 포함한다. 이러한 결합 부위는 이온막 상호작용의 전형적인 위치다.[6]그러나 다른 멤브레인 연결 방법이 가능하다.예를 들어, A-V는 칼슘 결합 시 트립토판 잔류물을 노출하며, 이는 지질 빌리더의 탄화수소 체인과 상호작용할 수 있다.[12]

N-terminus의 다양한 구조는 세포내 신호에 특수성을 부여한다.모든 부속품에서 N-terminus는 부속품 코어의 오목한 면 안에 앉아 나머지 단백질과 별도로 접히는 것으로 생각된다.[6]이 지역의 구조는 두 가지 넓은 범주의 짧고 긴 N-termini로 나눌 수 있다.A-III에서 볼 수 있는 짧은 N-terminus는 16개 이하의 아미노산으로 구성될 수 있으며 수소 결합을 통해 상호작용하는 오목 단백질 코어를 따라 이동한다.[9]짧은 N-termini는 칼슘 결합을 증가시키기 위해 부속건물을 안정화시키는 것으로 생각되며, 변환 후 수정의 장소가 될 수 있다.[9]긴 N-termini는 최대 40개의 잔류물을 포함할 수 있으며 부속품 신호에서 보다 복잡한 역할을 한다.[6]예를 들어, A-I에서 N-terminus는 암페타 알파-헬릭스로 접혀 단백질 코어에 삽입하고, annexin repeat III의 나선 D를 대체한다.[6]그러나 칼슘이 결합하면 단백질 내의 순응적 변화에 의해 N-terminus가 부속품 코어에서 밀려난다.[9]따라서 N-terminus는 다른 단백질, 특히 S-100 단백질 계열과 상호작용할 수 있으며, 추가 신호를 허용하는 인산화 부위도 포함한다.[9]또한 A-II는 긴 N단자를 사용하여 S100 단백질과 두 개의 주변 부속품 사이에 이단계를 형성할 수 있다.[9]부속서의 구조적 다양성은 이러한 복잡하고 세포내 메신저들의 기능적 범위에 대한 근거다.

세포 국산화

막

부속품은 음전하 인광질(즉, 막벽)에 결합하는 칼슘 의존적 능력에 의해 특징지어진다.[13]그것들은 세포 내의 일부 멤브레인 표면에 위치하지만 세포 내 Ca의2+ 이질적인 분포의 증거가 될 수 있다.[9]

핵

세포막 안에서 부속종(II, V, XI)이 발견되었다.[9]Tyrosine kinase 활성은 핵 내의 Annexins II, V의 농도를 증가시키는 것으로 나타났다.[9]Annexin XI는 주로 핵 내에 위치하며 핵에는 없다.[14]프로 페이즈 동안, 부속서 XI는 핵 봉투에 번역될 것이다.[14]

뼈

아넥신은 골격 매트릭스 vesicle이 풍부하며, 히드록사파타이트 형성 과정에서 ca가2+ vesicle에 들어가는 역할을 하는 것으로 추측된다.[15]대상 부위는 철저히 연구되지는 않았지만, 내피성 기질인 방광의 목을 닫는 데 부속품이 관여하는 것 아니냐는 추측이 나오고 있다.[9]

vesicle transport에서 역할

외세포증

부록은 특히 후기 단계에서 혈장 막 근처 또는 근처에서 세포외 경로를 따라 역할을 하는 것으로 관찰되었다.[13]파라메슘과 같은 하부 유기체에서 엑소사이토시스(exocytosis)에 관여하는 부속물이나 부속물 같은 단백질의 증거가 발견되었다.[13]항체인식을 통해 파라메슘이라는 유기체에서 분비기관 세포의 위치 및 부착에 단백질과 같은 부속물이 관여하고 있다는 증거가 있다.[13]

Annexin 7세는 크로마핀 과립의 접촉과 융합을 촉진하는 단백질을 찾다가 발견된 첫 번째 부속물이다.[9]그러나 체외 연구에서는 부속서 VII가 막의 융합을 촉진하지 않고 서로에 대한 밀착만 촉진한다는 것을 보여주었다.[11]

내분포증

부속품들은 운송과 내포성 질환의 분류에도 관여하는 것으로 밝혀졌다.Annexin 1은 EGF(피질 성장인자) tyrosine kinase의 기질로 수용체가 내향화되면 N 종단부에 인광화된다.[13]고유한 내시경 표적 배열은 부속서 I와 II의 N 종단부에서 발견되었는데, 이것은 내포성 염소의 분류에 유용할 것이다.[9]부록은 몇 가지 다른 내포성 과정에 존재한다.Annexin VI는 Clathrin 코팅된 싹트기 사건에 관여하는 것으로 생각되며, Annexin II는 처터 내장화와 다관내부의 생물 생성에 모두 참여한다.[9]

멤브레인 비계

부속품은 세포막에 다른 단백질을 고정시키는 비계 단백질로 기능할 수 있다.부속품은 트리머로 조립되며,[8] 여기서 이러한 트리머 형성은 칼슘 유입과 효율적인 막 결합에 의해 촉진된다.이 트리머 어셈블리는 종종 근처의 다른 막 결합 부속품 코어에 의해 안정화된다.결국 충분한 부속품 트리머가 세포막을 조립하고 묶을 것이다.이것은 막 결합 부속망의 형성을 유도할 것이다.이 네트워크들은 세포외전증 증상 동안 움푹 들어간 곳과 배실체의 싹을 유도할 수 있다.[16]

서로 다른 형태의 부속물이 멤브레인 비계 역할을 할 수 있지만, A-V는 가장 풍부한 막 결합형 부속물 비계다.Annexin A-V는 막의 인광티딜세린 유닛에 바인딩되었을 때 2차원 네트워크를 형성할 수 있다.[17]Annexin A-V는 다른 세포막 공정뿐만 아니라 내분포와 외분포증 동안 세포 모양의 변화를 안정시키는데 효과적이다.또는, 부속서 A-I와 A-II는 세포막에 인산염 세린과 인산염 단위를 결합하며, 종종 확실한 형상이 결여된 단색성단을 형성하는 것이 발견된다.[18]

또한, 부속서 A-I와 A-II는 세포막에 PIP2(인산염색리노시톨-4,5-bisphosphate)를 결합하여 막 근처의 액틴 조립을 용이하게 하는 것으로 나타났다.[9]최근에는 부속 비계 기능이 의료 애플리케이션과 연계되어 있다.이러한 의학적 함의는 수정란의 경로를 자궁까지 추적하는 체내 연구로 밝혀졌다.수정 후, 난자는 입구가 난자의 직경보다 최대 5배 작은 운하에 들어가야 한다.일단 수정란이 개구부를 통과하면, 부속품들은 아코디언처럼 막이 접히는 것을 촉진하여 늘어난 막이 원래 모양으로 되돌아오게 하는 것으로 여겨진다.NEX-1의 nematode agnex에서 발견되었지만, 인간과 다른 포유류에서도 유사한 메커니즘이 일어난다고 여겨진다.[19]

막 조직 및 인신매매

여러 부속품이 막의 조직에서 적극적인 역할을 하고 있는 것으로 나타났다.Annexin A-II는 이러한 측면에서 광범위하게 연구되어 왔으며, 액틴 시토스켈레톤 조립 현장 근처의 빌레이어 내 지질의 구성에 크게 관여하고 있는 것으로 알려져 있다.Annexin A-II는 상대적으로 높은 결합 친화력으로 세포막의 PIP2를 결합할 수 있다.[20]

또한, Annexin A-II는 콜레스테롤과 같은 다른 막 지질을 결합할 수 있는데, 여기서 칼슘 이온의 유입에 의해 이 결합이 가능하다.[21]빌라이어 내 지질에 대한 Annexin A-II의 결합은 액틴 조립 현장의 빌라이어 내 지질 뗏목 조직을 조정한다.사실, 부록 A-II는 그 자체가 액틴 결합 단백질이기 때문에 필라멘트 액틴 성질을 이용하여 액틴과 상호작용 영역을 형성할 수 있다.다시, 이것은 상피 세포와 내피 세포와 같은 세포의 단일 세포들 사이의 추가적인 세포-세포 상호작용을 가능하게 한다.[22]부속서 A-II 외에도, 부속서 A-XI는 세포막 특성을 구성하는 것으로 나타났다.Annexin A-XI는 유사 분열의 마지막 단계인 사이토키네시스(cytokinesis)에 크게 관여하고 있는 것으로 생각된다.딸세포가 서로 분리되는 것은 이 단계인데, A-XI의 부속물에는 탈색에 필요한 것으로 추정되는 새로운 막이 삽입되기 때문이다.A-XI가 없다면 딸 세포가 완전히 분리되지 않고 세포사멸을 겪을 수 있다고 여겨진다.[23]

임상적 유의성

사멸 및 염증

Annexin A-I는 항염증 반응에 가장 많이 관여하는 부속물 중 하나로 보인다.조직에 감염되거나 손상되었을 때, agnexin A-I는 백혈구의 agnexin A-I 수용체와 상호작용하여 조직의 염증을 감소시키는 것으로 여겨진다.결국 이들 수용체의 활성화는 백혈구를 감염 부위에 보내고 염증의 근원을 직접 목표로 하는 기능을 한다.[24]결과적으로, 이것은 백혈구(특정적으로 중성미자)의 과외를 억제하고 아래로 내려가 염증 반응의 크기를 조절한다.이 반응을 중재하는 데 별첨 A-I가 없다면 중성미자 엑스트라바스는 매우 활발하며 손상되거나 감염된 조직에서 염증 반응을 악화시킨다.[25]

Annexin A-I는 세포 내 세포 사멸 메커니즘에도 관여했다.중성미자의 표면에 표현되었을 때, 부속서 A-I는 친-적폐 메커니즘을 촉진한다.또는 세포 표면에 표현되었을 때, 부록 A-I는 세포 사멸을 겪은 세포의 제거를 촉진한다.[26][27]

게다가, 부속서 A-I는 암 치료에 있어 의학적인 의미를 더 가지고 있다.Annexin A-I는 A-I에 대한 항체를 가진 다양한 면역 요법의 표적이 될 수 있는 종양의 일부 형태를 표시하기 위해 세포 표면 단백질로 사용될 수 있다.[28]

응고

응고 메커니즘에 있어서는 애넥신 A-V가 대표적이다.다른 부속서 유형과 마찬가지로, 부속서 A-V도 세포 표면에 표현될 수 있고 2차원 결정체를 형성하여 세포막의 지질들이 응고 메커니즘에 관여하지 않도록 보호할 수 있다.[9]의학적으로 말하면, 인산염은 종종 자가면역 반응에서 채용될 수 있는데, 임신 중 태아 손실의 경우 가장 흔하게 관찰된다.그러한 경우, agnexin A-V에 대한 항체는 2차원 결정구조를 파괴하고 막의 인광물질을 밝혀내 다양한 응고 메커니즘에 대한 기여에 이용할 수 있게 된다.[29]

피브리노리시스

여러 부속서가 섬유소 분해의 메커니즘에 관여할 수 있지만, 이러한 반응을 중재하는데 있어서 부속서 A-II가 가장 두드러진다.세포 표면에 있는 annexin A-II의 표현은 플라시민을 생성하는 기능을 하는 플라시미노겐의 수용체 역할을 하는 것으로 생각된다.플라스민은 피브린을 분해하여 섬유소해산을 시작한다.피브린의 파괴는 피브린 네트워크에 의한 혈전 형성을 방해하기 때문에 자연적인 예방책이다.[30]

Annexin A-II는 피브린 네트워크를 통해 혈액 응고에서 번성하는 다양한 심혈관 질환 치료에 활용될 수 있어 의학적 의미가 있다.

유형/하위 가족

이 영역을 포함하는 인간 단백질

Ansa1; ANSA10; ANSA11; ANSA13; ANSA2; ANSA3; ANSA4; ANSA5; ANSA6; ANSA7; ANSA8L1; ANSA8L2; ANSA9;

참조

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추가 읽기

외부 링크