E1(HCV)

E1은 C형 간염 바이러스에서 발견된 봉투 당단백질의^[1] 2개 서브유닛 중 하나이다.^[2][3]다른 서브유닛은 E2이다.이 단백질은 고 글리코실화 N단자 엑토도메인과 C단자 소수성 닻을 가진 1형 트랜스메인 단백질이다.합성된 후에 E1 당단백질들은 비동결 이단백질로서 E2 당단백질과 연관된다.^[4]

구조

E1 당단백질은 유전자형 1a H77 변종에서 192-383을 잔류시킨다.번역 후 E1 C-단자 트랜섬브레인 도메인(TMDs)은 반팔렐 a-헬리스크의 머리핀을 형성한다.그런 다음 E1은 소포체 망막에서 신호 펩타이드 펩타이드 효소에 의해 분해되고 E1은 하나의 긴 직선 a-helix로 만들어진다.이 구조에 대해 알려진 것은 2014년에 만들어진 결정구조에서 나온 것이다.^[5]이 결정 구조는 그것이 두 개의 단일체를 위해 두 개의 a-헬릭스와 3개의 B-시트를 가지고 있다는 것을 보여준다; 두 개의 이황화 교량은 이 두 개의 단일체를 안정화시킨다.이것은 E1이 E2보다 더 작다는 것을 의미한다.E1은 소량의 E2 단백질이 있으면 접을 수 있는 것으로 나타났다.이 외에도 E1 산화가 E2 성숙에 앞서 있음을 보여주었다.E1이 E2에 대해 샤퍼론 같은 역할을 하고 있다는 뜻이다.^[6]이러한 발견에도 불구하고 E1의 구조에 대해 아직 알려지지 않은 것이 많다.E1 단백질은 막에 고정되어 있다.E1은 대부분 펴진 순응에 머물러 있다.

함수

E1 단백질은 바이러스가 표적 세포의 막에 붙는 것을 돕는다.다른 봉투 바이러스에서 E1 단백질은 바이러스가 세포 안으로 들어가도록 돕는 비슷한 역할을 한다.E2를 사용하는 이질 측정기로서 HCV 진입에 필수적이라는 것이 밝혀졌다.^[7]이질감지기가 형성되면 C형 간염 바이러스는 세포의 수용체와 결합할 수 있다.E2 단백질을 가진 E1 단백질만이 세포에 들어가기 위해 함께 작용했다.또한 코어 E1 접속점의 갈라짐은 SPP 측정 갈라짐의 전제 조건이다.이것은 바이러스가 지질 방울 표면으로 옮겨가는 것을 돕는다.일단 바이러스가 지질 방울 표면에 도달하면 바이러스 무구조 단백질과 복제 복합체를 모집한다.^[8]Core-E1 접합부의 SP 분석 분할은 감염 입자의 형성과 HCV 입자의 방출에 필요하다.또한 E1은 ER 막에서 싹이 트는 기능이 없다.또한 캡시드를 함유한 입자의 세포내 형성에도 영향을 미치지 않았다.대신에 E1이 형성되는 것이 허용되지 않았을 때 이것은 싹트기 과정을 용이하게 하는 경향이 있었다.

가능한 백신

E1을 차단함으로써 우리는 봉투 단백질의 형성을 막을 수 있다는 것이 밝혀졌다.E1의 구조를 찾으려는 여러 연구가 있었다.이들 백신의 희망은 E1 형성을 차단할 수 있다면 C형 간염의 진입을 차단할 수 있다는 것이다.만약 바이러스가 봉투 단백질을 만들 수 없다면 숙주 세포에 들어갈 수 없을 것이다.^[9]사용될 백신의 종류는 합성 펩타이드 백신이다.^[10]

참조