코피이

COPII
1996년 스위스 제네바에서 열린 유엔 기후변화회의에 대해서는 COP 2(기후회의)를 참조한다.
23번째 호몰로고 A
COPIIprotein.png
23절과 24절의 COPII 이단계의 결정 구조 리본 다이어그램.알파 나선은 빨간색이고 베타 시트는 노란색이다.[1]
식별자
기호SEC23A
엔씨비유전자856311
HGNC10701
오밈610511
PDB1M2V
RefSeqNM_006364
유니프로트Q15436
기타자료
로커스14번 씨 Q21.1
SEC24 패밀리, 멤버 A
식별자
기호SEC24A
엔씨비유전자10802
HGNC10703
오밈607183
PDB1M2V
RefSeqXM_001132082
유니프로트O95486
기타자료
로커스5번 씨 Q31.1

COPII는 거친 말단소성 망막에서 골지 기구로 단백질을 운반하는 베시클코트 단백질의 일종인 코포머다.[2][3]이 과정은 COPI 단백질과 관련된 역행 운송과 대조적으로 앤터로그레이드 운송이라고 불린다.COPII라는 명칭은 싹이 트기 시작하는 특정 코팅 단백질 복합체를 말한다.그 코트는 4개의 다른 단백질 서브유닛으로 만들어진 큰 단백질 서브콤플렉스로 구성되어 있다.

코팅단백질

COPII의 코트는 Sar1, Sec23, Sec24, Sec13, Sec31의 5가지 단백질로 구성되어 있다.[4]이러한 단백질은 더 큰 단백질 복합체를 형성하기 위해 디머화된다.

COPII 코트를 구성하는 단백질에는 5가지 종류가 있지만, 같은 품종의 여러 단백질은 COPII 코트의 형성에 중요한 단백질 복합체를 구성한다는 점에 유의해야 한다.

이러한 코팅 단백질은 필요하지만 정확한 표적막에 방광막을 지시하거나 도킹하는 데는 부족하다.이러한 과정이 일어나기 위해서는 또한 DLOG, 화물, 그리고 다른 단백질들이 필요하다.

싹트기 과정

COPII Vesicle의 조립은 다음과 같이 요약할 수 있다.

  1. Sar1-GDP는 ER transmbrane 단백질 Sec12와 상호작용한다.
  2. Sar1-GTP는 Sec23/Sec24 코팅 단백질을 채용하여 프리버딩 콤플렉스를 형성한다.
  3. 프리버딩 콤플렉스(Sar1-GTP와 23/24를 결합한 합성)는 두 번째 코팅층을 형성하는 Sec13/Sec31을 모집한다.
  4. sec13/sec31 콤플렉스는 케이지와 같은 외피(클라트린 음낭의 형성과 유사함)를 형성한다.

사르1p는 활성막 내장형 GTP결합형과 비활성 수용성 GDP결합형 사이를 넘나드는 '스위치' 역할을 하는 GTPase이다.[5]비활성 GDP에 바인딩된 Sar1p는 소포체 망막의 세포질 쪽에 끌린다.

ER에서 발견된 투과성 단백질인 Sec12는 Sar1에서 GTP의 결합을 허용하기 위해 GDP의 방출을 자극함으로써 구아닌 뉴클레오티드 교환 인자 역할을 한다.

GTP bound Sar1p는 ER 막에 삽입될 N-단자 암페타틱 a-헬릭스(다른 소스에 따르면 소수성 꼬리)를 노출시키는 순응적 변화를 겪는다.멤브레인 바인딩 사르1p는 세23p/24p 콤플렉스를 모집하여 집합적으로 프리버딩 콤플렉스로 알려진 것을 형성한다.Sec23/Sec24는 특히 막화물 단백질 세포질 영역의 특정 구분 신호에 바인딩되며, 이러한 구분 신호는 KDEL이나 KKXX와 같은 단순한 신호 모티브를 공유하지 않는다.최근 연구에 따르면 다수의 ER 수출 신호는 조립되지 않은 화물을 분리하고 제외하기 위해 협력한다.[4]

프리버딩 콤플렉스(Sar1-GTP와 23/24를 합한)는 다른 Sec13/31 콤플렉스와 13/31 콤플렉스를 중합해 클라드린 베시클 아날로그보다 넓은 격자로 큐보타헤드론을 형성하는 것이 특징이다.큐옥타헤드론 형성은 ER막을 변형시키고 COPII vesicle(화물 단백질과 v-SNare와 함께)을 분리하여 COPII vesicle budding 과정을 완료한다.[6]

일부 단백질은 카고를 선택적으로 COPII vesicle에 포장하는 역할을 하는 것으로 밝혀졌다.보다 최근의 연구는 Th23/Sec24-Sar1 복합체가 화물 선택에 참여한다는 것을 시사한다.[6]예를 들어, 사카로마이오스 세레비시아에 있는 Erv29p는 글리코실화 프로α-요소를 포장하는 데 필요한 것으로 밝혀졌다.[7]

COPII vesicle이 형성된 후 COPII 코팅 단백질은 시스골기 막의 테더링 인자와 상호작용할 수 있도록 조립된 상태를 유지한다.COPII Vesicle이 Cis-Golgi 막과 근접하게 되면, 코피를 벗겨내고 구성품을 재활용하여 다른 Vesicle의 기능을 한다.

순응적 변화

CopII에는 각각 복잡할 수 있는 세 개의 특정 바인딩 사이트가 있다.인접한 그림(Sd5)은 Sec22 t-SNare 콤플렉스를 사용하여 바인딩한다.이 사이트는 더 강하게 묶여서 더 선호된다.(엠보)

콥의 결정 구조II

  • 캅의 순응덫 단백질 Bet1(PDB: 1PCX)과 복합된 II 단백질.[8]

  • 캅의 순응덫 단백질 Sed5(PDB: 1PD0)와 복합적으로 작용하는 II 단백질.[8]

참고 항목

참조

  1. ^ PDB: 3EH1;Mancias JD, Goldberg J (November 2008). "Structural basis of cargo membrane protein discrimination by the human COPII coat machinery". EMBO J. 27 (21): 2918–28. doi:10.1038/emboj.2008.208. PMC 2580787. PMID 18843296.
  2. ^ Lee MC, Miller EA (August 2007). "Molecular mechanisms of COPII vesicle formation". Semin. Cell Dev. Biol. 18 (4): 424–34. doi:10.1016/j.semcdb.2007.06.007. PMID 17686639.
  3. ^ Hughes H, Stephens DJ (February 2008). "Assembly, organization, and function of the COPII coat". Histochem. Cell Biol. 129 (2): 129–51. doi:10.1007/s00418-007-0363-x. PMC 2228377. PMID 18060556.
  4. ^ a b D'Arcangelo, Jennifer G.; Stahmer, Kyle R.; Miller, Elizabeth A. (November 2013). "Vesicle-mediated export from the ER: COPII coat function and regulation". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Molecular Cell Research. 1833 (11): 2464–2472. doi:10.1016/j.bbamcr.2013.02.003. PMC 3676692. PMID 23419775.
  5. ^ Bonifacino JS, Glick BS (January 2004). "The mechanisms of vesicle budding and fusion". Cell. 116 (2): 153–66. doi:10.1016/s0092-8674(03)01079-1. PMID 14744428. S2CID 1777139.
  6. ^ a b Fath S, Mancias JD, Bi X, Goldberg J (June 2007). "Structure and organization of coat proteins in the COPII cage". Cell. 129 (7): 1325–36. doi:10.1016/j.cell.2007.05.036. PMID 17604721. S2CID 10692166.
  7. ^ Belden WJ, Barlowe C (November 2001). "Role of Erv29p in collecting soluble secretory proteins into ER-derived transport vesicles". Science. 294 (5546): 1528–31. Bibcode:2001Sci...294.1528B. doi:10.1126/science.1065224. PMID 11711675. S2CID 29870942.
  8. ^ a b 1PCX, 1PD0;