이네신

Innexin
이네신
식별자
기호이네신
PfamPF00876
인터프로IPR000990
TCDB1.A.25
OPM 슈퍼 패밀리194
OPM단백질5시간 1분

인넥신은 무척추동물에서 갭접합을 형성하는 투과성 단백질이다.갭 접합은 이온에 침투할 수 있는 채널을 형성하는 막 단백질과 인접 세포의 세포질을 연결하는 작은 분자로 구성된다.비록 갭 결합이 모든 다세포 유기체에서 유사한 기능을 제공하지만, 1990년대 후반까지 무척추동물이 이 목적을 위해 어떤 단백질을 사용했는지는 알려지지 않았다.갭접합 단백질 코넥신 계열은 척추동물에서 잘 특징지어졌지만, 비족류에서는 동음이의어가 발견되지 않았다.

에치노데럼을 제외한 에우메타조아 사이에 인넥신이나 관련 단백질이 널리 퍼져 있다.[1]

디스커버리

연결에 대한 순서가 동질성이 없는 갭 접합 단백질은 처음에 초파리에서 확인되었다.이러한 단백질은 특정한 무척추동물 간극 접합체라고 제안되었고, 따라서 "innexins"(코넥신들의 상호 유사성)로 명명되었다.[2]그들은 나중에 다양한 무척추동물에서 발견되었다.무척추동물의 게놈은 12개 이상의 인넥신 유전자를 포함할 수 있다.일단 인간 게놈의 염기서열이 결정되면, 인넥신 호몰로로그는 인간과 다른 척추동물에서 확인되었고, 이는 동물의 왕국에서 그들의 유비쿼터스 분포를 나타낸다.이러한 호몰로로그는 "파넥신" (그리스 팬에서 온, 전체, 그리고 라틴어 넥서스 - 연결, 결합)이라고 불렸다.[3][4]그러나, 증가하는 증거는 파넥신이 조직에서 과도하게 압박되지 않는 한, 갭 결합을 형성하지 않는다는 것을 암시하고, 따라서 기능적으로 인넥신과 다르다.[5]

구조

인넥신에는 4개의 트랜섬브레인 세그먼트(TMS)가 있으며 척추동물 코넥신 갭 접합 단백질과 마찬가지로 인넥신 서브유닛이 세포의 플라스마 막에 채널("인넥슨")을 형성한다.[6]피폭된 플라스마 막에 있는 두 개의 인넥슨은 간극 접점을 형성할 수 있다.잉넥슨은 6개의 콘넥슨 대신 8개의 서브유닛으로 만들어진다.[7]구조적으로 인넥신과 커넥틴은 매우 유사하며, 세포내 N-과 C-단자 꼬리와 함께 4개의 트랜섬브레인 영역, 2개의 세포외 및 1개의 세포내 루프로 구성된다.이러한 공유 위상에도 불구하고 단백질 계열은 공통 조상을 자신 있게 추론할 정도로 유사한 염기서열을 공유하지 않는다.

판넥신은 인넥신과 비슷해 보통 하위그룹으로 여겨지지만 갭접합체 형성에 참여하지 않고 채널은 7개의 서브유닛을 가지고 있다.[8][9]

이넥신의 바이러스성 호몰로인 비넥신은 파라시토이드 말벌과 의무적인 공생관계에서 발생하는 폴리드나비루스에서 확인되었다.비넥신은 기생충의 캡슐화 반응 시 세포와 세포의 통신을 변경할 수 있으며 감염된 숙주 세포의 갭 접합 단백질을 바꾸는 기능을 할 수 있다고 제안되었다.[10][11][12]

함수

인넥신은 무척추동물에서 발견되는 갭 접합을 형성한다.그들은 또한 판넥슨과 유사한 성질을 가진 비절제막 채널을 형성한다.[13]N-단자 길쭉한 인넥신은 혈전 폐쇄를 조작하는 플러그 역할을 할 수 있으며 혈전 폐쇄의 효과를 세포 내로부터 세포외 구획으로의 세포외 신호 전도에 직접 연결하는 메커니즘을 제공할 수 있다.[14]

척추동물인 호몰로그래핀은 갭접합을 형성하지 않는다.그들은 단지 패닉슨이라는 혈소판만 형성한다.이 혈소판들은 플라즈마, ER, 골지 막에 존재할 수 있다.그들은 Ca2+, ATP, 이노시톨 3인산염과 다른 작은 분자들을 운반하고 코넥신 서브유닛보다 더 쉽게 헤미칸넬을 형성할 수 있다.[15]

운송반응

innexin 갭 접합에 의해 촉매되는 운송 반응은 다음과 같다.

작은 분자 (세포 1 세포질) ⇌ 작은 분자 (세포 2 세포질)

또는 혈소판의 경우:

작은 분자(세포 세포질) ⇌ 작은 분자(아웃)

예

참고 항목

참조

  1. ^ Hasegawa DK, Turnbull MW (April 2014). "Recent findings in evolution and function of insect innexins". FEBS Letters. 588 (8): 1403–10. doi:10.1016/j.febslet.2014.03.006. PMID 24631533. S2CID 25970503.
  2. ^ Phelan P, Stebbings LA, Baines RA, Bacon JP, Davies JA, Ford C (January 1998). "Drosophila Shaking-B protein forms gap junctions in paired Xenopus oocytes". Nature. 391 (6663): 181–4. Bibcode:1998Natur.391..181P. doi:10.1038/34426. PMID 9428764. S2CID 205003383.
  3. ^ Panchin Y, Kelmanson I, Matz M, Lukyanov K, Usman N, Lukyanov S (June 2000). "A ubiquitous family of putative gap junction molecules". Current Biology. 10 (13): R473-4. doi:10.1016/S0960-9822(00)00576-5. PMID 10898987. S2CID 20001454.
  4. ^ Kelmanson IV, Shagin DA, Usman N, Matz MV, Lukyanov SA, Panchin YV (December 2002). "Altering electrical connections in the nervous system of the pteropod mollusc Clione limacina by neuronal injections of gap junction mRNA". The European Journal of Neuroscience. 16 (12): 2475–6. doi:10.1046/j.1460-9568.2002.02423.x. PMID 12492443. S2CID 41324492.
  5. ^ Dahl G. & Harris A. 2009.패넥신스 아니면 코넥신스?제12장.A. 해리스, D.로크(에드), 코넥신: 가이드 도이:10.1007/978-1-59745-489-6_12
  6. ^ Bao L, Samuels S, Locovei S, Macagno ER, Muller KJ, Dahl G (December 2007). "Innexins form two types of channels". FEBS Letters. 581 (29): 5703–8. doi:10.1016/j.febslet.2007.11.030. PMC 2489203. PMID 18035059.
  7. ^ Oshima A, Matsuzawa T, Murata K, Tani K, Fujiyoshi Y (March 2016). "Hexadecameric structure of an invertebrate gap junction channel". Journal of Molecular Biology. 428 (6): 1227–1236. doi:10.1016/j.jmb.2016.02.011. PMID 26883891.
  8. ^ Michalski K, Syrjanen JL, Henze E, Kumpf J, Furukawa H, Kawate T (February 2020). "The cryo-EM structure of a pannexin 1 reveals unique motifs for ion selection and inhibition". eLife. 9: e54670. doi:10.7554/eLife.54670. PMC 7108861. PMID 32048993.
  9. ^ Qu R, Dong L, Zhang J, Yu X, Wang L, Zhu S (March 2020). "Cryo-EM structure of human heptameric Pannexin 1 channel". Cell Research. 30 (5): 446–448. doi:10.1038/s41422-020-0298-5. PMC 7196123. PMID 32203128.
  10. ^ Turnbull M, Webb B (2002). Perspectives on polydnavirus origins and evolution. Advances in Virus Research. Vol. 58. pp. 203–54. doi:10.1016/S0065-3527(02)58006-4. ISBN 9780120398584. PMID 12205780.
  11. ^ Kroemer JA, Webb BA (2004). "Polydnavirus genes and genomes: emerging gene families and new insights into polydnavirus replication". Annual Review of Entomology. 49 (1): 431–56. doi:10.1146/annurev.ento.49.072103.120132. PMID 14651471.
  12. ^ Marziano N.K.; Hasegawa D.K.; Phelan P.; Turnbull M.W. (October 2011). "Functional Interactions between Polydnavirus and Host Cellular Innexins". Journal of Virology. 85 (19): 10222–9. doi:10.1128/jvi.00691-11. PMC 3196458. PMID 21813607.
  13. ^ Bao L, Samuels S, Locovei S, Macagno ER, Muller KJ, Dahl G (December 2007). "Innexins form two types of channels". FEBS Letters. 581 (29): 5703–8. doi:10.1016/j.febslet.2007.11.030. PMC 2489203. PMID 18035059.
  14. ^ Chen YB, Xiao W, Li M, Zhang Y, Yang Y, Hu JS, Luo KJ (May 2016). "N-TERMINALLY ELONGATED SpliInx2 AND SpliInx3 REDUCE BACULOVIRUS-TRIGGERED APOPTOSIS VIA HEMICHANNEL CLOSURE". Archives of Insect Biochemistry and Physiology. 92 (1): 24–37. doi:10.1002/arch.21328. PMID 27030553.
  15. ^ Shestopalov VI, Panchin Y (February 2008). "Pannexins and gap junction protein diversity". Cellular and Molecular Life Sciences. 65 (3): 376–94. doi:10.1007/s00018-007-7200-1. PMID 17982731. S2CID 23181471.

추가 읽기

외부 링크

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